La catena polipeptidica liberata dal ribosoma non è una proteina funzionante; vediamo ora alcuni dei cambiamenti che influenzano la funzionalità e la destinazione di un polipeptide.

A mano a mano che emerge dal ribosoma, la catena polipeptidica si ripiega fino ad assumere la sua forma tridimensionale. La configurazione di una proteina dipende dalla sequenza degli amminoacidi che la compongono e da fattori quali la polarità e la carica dei loro gruppi R. In definitiva, è grazie alla sua configurazione che una proteina può interagire con altre molecole della cellula, come un substrato o un altro polipeptide. Oltre a questa informazione strutturale, la sequenza amminoacidica di un polipeptide può contenere una sequenza segnale (▶figura 13), una specie di «etichetta con l’indirizzo» che indica il punto della cellula dove dirigersi.

La sintesi proteica comincia sempre su ribosomi liberi nel citoplasma. Quando una catena polipeptidica si è formata, l’informazione contenuta nei suoi amminoacidi le fornisce due serie di istruzioni supplementari:

1. «La traduzione è finita, sganciati e spostati in un organulo.» Tali proteine sono spedite nel nucleo, nei mitocondri, nei plastidi o nei perossisomi a seconda dell’indirizzo indicato nelle loro etichette, oppure rimangono nel citosol.
2. «Interrompi la traduzione e spostati nel reticolo endoplasmatico.» Una volta completata la propria sintesi all’interno del RER, queste proteine possono rimanere nel reticolo endoplasmatico ruvido oppure raggiungere l’apparato di Golgi. Da lì potranno poi essere spedite ai lisosomi, alla membrana plasmatica o, in assenza di istruzioni specifiche, essere secrete dalla cellula mediante vescicole.