Capitolo

La traduzione: dall’RNA alle proteine

La tra­du­zio­ne del­le in­for­ma­zio­ni por­ta­te dal­l’mR­NA av­vie­ne nei ri­bo­so­mi e ri­chie­de la pre­sen­za di tR­NA, en­zi­mi, fat­to­ri di va­rio ge­ne­re, ATP e na­tu­ral­men­te am­mi­noa­ci­di. In que­sto pa­ra­gra­fo esa­mi­ne­re­mo il ruo­lo svol­to da cia­scu­na so­stan­za e le di­ver­se tap­pe del pro­ces­so di sin­te­si pro­tei­ca che ha co­me ri­sul­ta­to la pro­du­zio­ne di una ca­te­na po­li­pep­ti­di­ca; in se­gui­to, es­sa ver­rà ri­pie­ga­ta op­por­tu­na­men­te e tra­sfor­ma­ta in una pro­tei­na fun­zio­nan­te.

Il ruolo del tRNA

Co­me già ave­va pro­po­sto Crick con la sua ipo­te­si del­l’a­dat­ta­to­re, la tra­du­zio­ne del­l’mR­NA in pro­tei­ne ri­chie­de una mo­le­co­la che met­ta in re­la­zio­ne l’in­for­ma­zio­ne con­te­nu­ta nei co­do­ni del­l’mR­NA con spe­ci­fi­ci am­mi­noa­ci­di del­le pro­tei­ne. Que­sta fun­zio­ne è svol­ta dal tR­NA.

Per ga­ran­ti­re che la pro­tei­na fab­bri­ca­ta sia quel­la spe­ci­fi­ca­ta dal­l’mR­NA, il tR­NA de­ve leg­ge­re cor­ret­ta­men­te i co­do­ni del­l’mR­NA e for­ni­re gli am­mi­noa­ci­di cor­ri­spon­den­ti ai co­do­ni let­ti.

La mo­le­co­la di tR­NA svol­ge tre fun­zio­ni:

  1. «si ca­ri­ca» di un am­mi­noa­ci­do;
  2. si as­so­cia al­le mo­le­co­le di mR­NA;
  3. in­te­ra­gi­sce con i ri­bo­so­mi.

La strut­tu­ra mo­le­co­la­re del tR­NA è chia­ra­men­te in rap­por­to con que­ste tre fun­zio­ni. Per ognu­no dei 20 am­mi­noa­ci­di c’è al­me­no un ti­po spe­ci­fi­co di mo­le­co­la di tR­NA. Ogni mo­le­co­la con­tie­ne cir­ca 75-80 nu­cleo­ti­di e pre­sen­ta una con­fi­gu­ra­zio­ne che è man­te­nu­ta da legami a idrogeno in­tra­mo­le­co­la­ri fra trat­ti del­la se­quen­za con­te­nen­ti ba­si com­ple­men­ta­ri (▶figura 7).

La con­fi­gu­ra­zio­ne di una mo­le­co­la di tR­NA è per­fet­ta­men­te adat­ta­ta al­le sue in­te­ra­zio­ni con spe­cia­li si­ti di le­ga­me sui ri­bo­so­mi. Al­l’e­stre­mi­tà 3' di ogni mo­le­co­la di tR­NA si tro­va il suo si­to di at­tac­co per l’am­mi­noa­ci­do: il pun­to in cui l’am­mi­noa­ci­do spe­ci­fi­co si le­ga in mo­do covalente. Ver­so la me­tà del­la se­quen­za del tR­NA c’è un grup­po di tre ba­si, chia­ma­to anticodone, che co­sti­tui­sce il si­to di ap­pa­ia­men­to fra ba­si com­ple­men­ta­ri (at­tra­ver­so le­ga­mi a idro­ge­no) con l’mR­NA. Cia­scun ti­po di tR­NA con­tie­ne un par­ti­co­la­re an­ti­co­do­ne, com­ple­men­ta­re al co­do­ne di mR­NA cor­ri­spon­den­te al pro­prio am­mi­noa­ci­do.

Figura
                        7
Fi­gu­ra 7open

L’RNA transfer

La strut­tu­ra del­la mo­le­co­la di tR­NA si adat­ta be­ne al­le sue fun­zio­ni: il le­ga­me con l’am­mi­noa­ci­do, l’as­so­cia­zio­ne con l’mR­NA e l’in­te­ra­zio­ne con il ri­bo­so­ma.

Capitolo

La tra­du­zio­ne: dal­l’R­NA al­le pro­tei­ne

Per legare gli amminoacidi ai tRNA corrispondenti servono enzimi attivanti

Il ca­ri­ca­men­to di cia­scun tRNA con il pro­prio am­mi­noa­ci­do è rea­liz­za­to da una fa­mi­glia di en­zi­mi at­ti­van­ti no­ti co­me am­mi­noa­cil-tR­NA-sin­te­ta­si. Ogni en­zi­ma at­ti­van­te è spe­ci­fi­co per un so­lo am­mi­noa­ci­do e per il suo tR­NA cor­ri­spon­den­te.

Gra­zie al­la sua strut­tu­ra tri­di­men­sio­na­le (▶figura 8), il tR­NA vie­ne ri­co­no­sciu­to dal­l’en­zi­ma at­ti­van­te in mo­do as­so­lu­ta­men­te spe­ci­fi­co, con un tas­so di er­ro­re mol­to bas­so; an­che il tas­so di er­ro­re nel ri­co­no­sci­men­to del­l’am­mi­noa­ci­do è mol­to bas­so, del­l’or­di­ne di 1 su 1000.

L’am­mi­noa­ci­do si at­tac­ca al­l’e­stre­mi­tà 3' del tR­NA con un le­ga­me ric­co di ener­gia, for­man­do un tR­NA ca­ri­co. Que­sto le­ga­me for­ni­rà l’e­ner­gia ne­ces­sa­ria al­la for­ma­zio­ne del legame peptidico che man­ter­rà uni­ti gli am­mi­noa­ci­di adia­cen­ti.

Figura
                        8
Fi­gu­ra 8open

Il caricamento di una molecola di tRNA

Un mo­del­lo tri­di­men­sio­na­le del com­ples­so tR­NA-en­zi­ma at­ti­van­te.

Capitolo

La tra­du­zio­ne: dal­l’R­NA al­le pro­tei­ne

Per la traduzione sono indispensabili i ribosomi

Un ruo­lo de­ter­mi­nan­te nel­la sin­te­si pro­tei­ca è svol­to dai ribosomi. Il ri­bo­so­ma non è sem­pli­ce­men­te il luo­go fi­si­co del ci­to­pla­sma in cui si rea­liz­za la tra­du­zio­ne: es­so pre­sen­ta una strut­tu­ra com­ples­sa, gra­zie al­la qua­le è in gra­do di as­sem­bla­re cor­ret­ta­men­te una ca­te­na po­li­pep­ti­di­ca trat­te­nen­do nel­la giu­sta po­si­zio­ne l’mR­NA e i tR­NA ca­ri­chi.

I ri­bo­so­mi non so­no spe­ci­fi­ci per la sin­te­si di un so­lo po­li­pep­ti­de; ogni ri­bo­so­ma può usa­re qual­sia­si mR­NA e tut­ti i ti­pi di tR­NA ca­ri­chi, quin­di può es­se­re uti­liz­za­to nel­la fab­bri­ca­zio­ne di mol­ti pro­dot­ti po­li­pep­ti­di­ci di­ver­si. La se­quen­za po­li­pep­ti­di­ca da pro­dur­re è spe­ci­fi­ca­ta so­lo dal­la se­quen­za li­nea­re dei co­do­ni del­l’mR­NA.

or­ga­nu­lo

Seb­be­ne sia­no più pic­co­li ri­spet­to agli organuli cel­lu­la­ri, i ri­bo­so­mi han­no una mas­sa di sva­ria­ti mi­lio­ni di dal­ton e ciò li ren­de as­sai più vo­lu­mi­no­si dei tR­NA ca­ri­chi. Ogni ri­bo­so­ma è co­sti­tui­to da due su­bu­ni­tà, una mag­gio­re e una mi­no­re (▶figura 9). Ne­gli eu­ca­rio­ti, la su­bu­ni­tà mag­gio­re è com­po­sta da tre mo­le­co­le di­ver­se di RNA ribosomiale (rR­NA) e da cir­ca 45 mo­le­co­le pro­tei­che dif­fe­ren­ti, di­spo­ste se­con­do una sche­ma pre­ci­so; la su­bu­ni­tà mi­no­re con­tie­ne una so­la mo­le­co­la di tR­NA e 33 mo­le­co­le pro­tei­che di­ver­se. Le va­rie pro­tei­ne e gli rR­NA del­le su­bu­ni­tà ri­bo­so­mia­li so­no te­nu­ti in­sie­me da for­ze io­ni­che o idro­fo­bi­che; quan­do i ri­bo­so­mi non so­no im­pe­gna­ti nel­la tra­du­zio­ne di mR­NA, le due su­bu­ni­tà so­no se­pa­ra­te.

I ri­bo­so­mi dei pro­ca­rio­ti so­no un po’ più pic­co­li e con­ten­go­no pro­tei­ne ed RNA di­ver­si, ma so­no an­ch’es­si for­ma­ti da due su­bu­ni­tà. An­che i mi­to­con­dri e i clo­ro­pla­sti con­ten­go­no ri­bo­so­mi, tal­vol­ta si­mi­li a quel­li dei pro­ca­rio­ti.

Sul­la su­bu­ni­tà mag­gio­re del ri­bo­so­ma si tro­va­no tre si­ti di le­ga­me per i tR­NA (ve­di ▶figura 9). Un tR­NA ca­ri­co pas­sa dal­l’u­no al­l’al­tro di es­si se­guen­do un or­di­ne pre­ci­so:

  • Il si­to A (at­tac­co) è do­ve l’anticodone del tR­NA ca­ri­co si le­ga al co­do­ne del­l’mR­NA, al­li­nean­do l’am­mi­noa­ci­do che va ag­giun­to al­la ca­te­na po­li­pep­ti­di­ca in cre­sci­ta.
  • Il si­to C (con­den­sa­zio­ne) è do­ve il tR­NA ce­de il pro­prio am­mi­noa­ci­do al­la ca­te­na po­li­pep­ti­di­ca in cre­sci­ta.
  • Il si­to D (di­stac­co) è do­ve vie­ne a tro­var­si il tR­NA che ha or­mai con­se­gna­to il pro­prio am­mi­noa­ci­do, pri­ma di stac­car­si dal ri­bo­so­ma e tor­na­re nel citosol a rac­co­glie­re un’al­tra mo­le­co­la di am­mi­noa­ci­do e ri­co­min­cia­re il pro­ces­so.
Figura 9
Fi­gu­ra 9open

La struttura del ribosoma

Ogni ri­bo­so­ma è for­ma­to da una su­bu­ni­tà mag­gio­re e da una su­bu­ni­tà mi­no­re. Quan­do il ri­bo­so­ma non è im­pe­gna­to nel­la sin­te­si pro­tei­ca, le due su­bu­ni­tà so­no se­pa­ra­te.

Capitolo

La tra­du­zio­ne: dal­l’R­NA al­le pro­tei­ne

Le tappe della traduzione: l'inizio

Co­me la tra­scri­zio­ne, an­che la tra­du­zio­ne av­vie­ne in tre tap­pe: ini­zio, al­lun­ga­men­to e ter­mi­na­zio­ne.

La tra­du­zio­ne del­l’mR­NA in­co­min­cia con la for­ma­zio­ne di un complesso di inizio (▶figura 10), co­sti­tui­to da un tR­NA ca­ri­ca­to con l’am­mi­noa­ci­do de­sti­na­to a es­se­re il pri­mo del­la ca­te­na po­li­pep­ti­di­ca e da una su­bu­ni­tà ri­bo­so­mia­le mi­no­re, en­tram­bi le­ga­ti al­l’mR­NA. Per pri­ma co­sa l’rR­NA del­la su­bu­ni­tà ri­bo­so­mia­le mi­no­re si le­ga a un si­to di le­ga­me com­ple­men­ta­re lun­go l’mR­NA, si­tua­to «a mon­te» (ver­so l’e­stre­mi­tà 5') del co­do­ne che dà ef­fet­ti­va­men­te ini­zio al­la tra­du­zio­ne.

Ri­cor­da­ti che il codone di inizio nel­l’mR­NA, nel lin­guag­gio del co­di­ce ge­ne­ti­co, è AUG (ve­di ▶figura 6). Per com­ple­men­ta­rie­tà del­le ba­si, l’an­ti­co­do­ne di un tR­NA ca­ri­ca­to con me­tio­ni­na si le­ga a que­sto co­do­ne di ini­zio e con ciò si com­ple­ta il com­ples­so di ini­zio. Per­ciò il pri­mo am­mi­noa­ci­do di una ca­te­na po­li­pep­ti­di­ca è sem­pre la me­tio­ni­na, an­che se non tut­te le pro­tei­ne ma­tu­re por­ta­no que­sto am­mi­noa­ci­do co­me N-ter­mi­na­le; in mol­ti ca­si, do­po la tra­du­zio­ne la me­tio­ni­na ini­zia­le vie­ne ri­mos­sa da un en­zi­ma.

Do­po che il tR­NA ca­ri­ca­to con me­tio­ni­na si è le­ga­to al­l’mR­NA, la su­bu­ni­tà mag­gio­re del ri­bo­so­ma si uni­sce al com­ples­so. A que­sto pun­to il tR­NA ca­ri­ca­to con me­tio­ni­na scor­re nel si­to C del ri­bo­so­ma, men­tre il si­to A si al­li­nea al se­con­do co­do­ne del­l’mR­NA.

Que­ste com­po­nen­ti (mR­NA, due su­bu­ni­tà ri­bo­so­mia­li e tR­NA ca­ri­ca­to con la me­tio­ni­na) so­no te­nu­te in­sie­me cor­ret­ta­men­te da un grup­po di pro­tei­ne det­te fat­to­ri di ini­zio. Il ri­bo­so­ma pro­ca­riot­co è più pic­co­lo e pos­sie­de una se­rie di pro­tei­ne di­ver­se ri­spet­to al ri­bo­so­ma de­gli eu­ca­rio­ti. Al­cu­ni antibiotici ad azio­ne an­ti­bat­te­ri­ca si le­ga­no e ini­bi­sco­no spe­ci­fi­che pro­tei­ne ri­bo­so­mia­li es­sen­zia­li per il bat­te­rio ma non pre­sen­ti nei ri­bo­so­mi eu­ca­rio­ti­ci.

Figura 10
Fi­gu­ra 10open

La fase iniziale della traduzione

La tra­du­zio­ne in­co­min­cia con la for­ma­zio­ne del com­ples­so di ini­zio.

Capitolo

La tra­du­zio­ne: dal­l’R­NA al­le pro­tei­ne

Le tappe della traduzione: l'allungamento

L’allungamento pro­ce­de co­sì: nel sito A del­la su­bu­ni­tà ri­bo­so­mia­le mag­gio­re ri­ma­sto li­be­ro en­tra ades­so il tR­NA ca­ri­co, il cui co­do­ne è com­ple­men­ta­re al se­con­do co­do­ne del­l’mR­NA (▶figura 11). Quin­di la su­bu­ni­tà mag­gio­re ca­ta­liz­za due rea­zio­ni:

  1. rom­pe il le­ga­me fra il tR­NA nel sito C e il suo am­mi­noa­ci­do;
  2. ca­ta­liz­za la for­ma­zio­ne di un le­ga­me pep­ti­di­co fra que­sto am­mi­noa­ci­do e quel­lo at­tac­ca­to al tR­NA si­tua­to nel si­to A. Ora il se­con­do am­mi­noa­ci­do è le­ga­to al­la me­tio­ni­na, ma è an­co­ra at­tac­ca­to al pro­prio tR­NA po­sto nel si­to A.

In che mo­do la su­bu­ni­tà ri­bo­so­mia­le mag­gio­re ca­ta­liz­za il le­ga­me fra i due am­mi­noa­ci­di? È sta­to di­mo­stra­to che, se dal­la su­bu­ni­tà mag­gio­re si tol­go­no qua­si tut­te le pro­tei­ne, es­sa con­ti­nua a ca­ta­liz­za­re la for­ma­zio­ne del le­ga­me pep­ti­di­co; se si di­strug­ge l’R­NA, l’at­ti­vi­tà si ar­re­sta. Per­ciò il ca­ta­liz­za­to­re sem­bra es­se­re l’rR­NA, che per que­sto mo­ti­vo può es­se­re con­si­de­ra­to un ri­bo­zi­ma. Que­sta si­tua­zio­ne in­so­li­ta (di so­li­to i catalizzatori dei si­ste­mi bio­lo­gi­ci so­no pro­tei­ne) è una pos­si­bi­le con­fer­ma in­di­ret­ta del­l’i­po­te­si che l’R­NA, e in par­ti­co­la­re l’R­NA ca­ta­li­ti­co, si sia evo­lu­to pri­ma del DNA.

Do­po aver con­se­gna­to la pro­pria me­tio­ni­na, il pri­mo tR­NA si spo­sta nel si­to D, quin­di si stac­ca dal ri­bo­so­ma e tor­na nei ci­to­sol per ca­ri­car­si con un’al­tra me­tio­ni­na. Il se­con­do tR­NA, che ora por­ta un di­pep­ti­de (una ca­te­na di due am­mi­noa­ci­di) slit­ta nel si­to C, in­tan­to che il ri­bo­so­ma si spo­sta di un co­do­ne lun­go l’mR­NA in di­re­zio­ne 5'→3'.

Il pro­ces­so di al­lun­ga­men­to del­la ca­te­na po­li­pep­ti­di­ca con­ti­nua a ma­no a ma­no che si ri­pe­to­no le se­guen­ti tap­pe:

  • il suc­ces­si­vo tR­NA ca­ri­co en­tra nel si­to A ri­ma­sto li­be­ro e qui il suo an­ti­co­do­ne si le­ga al co­do­ne del­l’mR­NA;
  • l’am­mi­noa­ci­do ap­pe­na por­ta­to dal tR­NA for­ma un le­ga­me pep­ti­di­co con la ca­te­na am­mi­noa­ci­di­ca pre­sen­te nel si­to C, pre­le­van­do­la co­sì dal tR­NA del si­to C;
  • il tR­NA del si­to C si spo­sta nel si­to D, da cui poi si di­stac­ca. Il ri­bo­so­ma avan­za di un co­do­ne, co­sic­ché l’in­te­ro com­ples­so tR­NA-po­li­pep­ti­de vie­ne a tro­var­si nel si­to C, re­so­si ap­pe­na va­can­te.

Tut­te que­ste tap­pe si svol­go­no con la par­te­ci­pa­zio­ne di pro­tei­ne det­te fat­to­ri di al­lun­ga­men­to.

Figura 11
Fi­gu­ra 11open

La fase di allungamento

A ma­no a ma­no che la tra­du­zio­ne del­l’mR­NA pro­ce­de, la ca­te­na po­li­pep­ti­di­ca si al­lun­ga.

Capitolo

La tra­du­zio­ne: dal­l’R­NA al­le pro­tei­ne

Le tappe della traduzione: la terminazione

La terminazione av­vie­ne quan­do nel si­to A en­tra uno dei tre co­do­ni di stop: il ci­clo di al­lun­ga­men­to si ar­re­sta e la tra­du­zio­ne ha ter­mi­ne (▶figura 12). Que­sti co­do­ni, UAA, UAG e UGA, non co­di­fi­ca­no nes­sun am­mi­noa­ci­do e non si le­ga­no a un tR­NA. Si le­ga­no in­ve­ce a un fat­to­re di ri­la­scio che con­sen­te l’idrolisi del le­ga­me fra la ca­te­na po­li­pep­ti­di­ca e il tR­NA pre­sen­te nel si­to C.

A que­sto pun­to il po­li­pep­ti­de ap­pe­na ter­mi­na­to si se­pa­ra dal ri­bo­so­ma; co­me ter­mi­na­le C ha l’ul­ti­mo am­mi­noa­ci­do che si è uni­to al­la ca­te­na, men­tre co­me ter­mi­na­le N, al­me­no ini­zial­men­te, ha una me­tio­ni­na, da­to che il co­do­ne di ini­zio è AUG. L’in­for­ma­zio­ne che sta­bi­li­sce qua­le con­fi­gu­ra­zio­ne deb­ba poi as­su­me­re e qua­le sia la sua de­sti­na­zio­ne cel­lu­la­re de­fi­ni­ti­va è già con­te­nu­ta nel­la sua se­quen­za am­mi­noa­ci­di­ca. I se­gna­li di ini­zio e di ter­mi­na­zio­ne del­la tra­scri­zio­ne e del­la tra­du­zio­ne so­no rias­sun­ti nel­la ▶tabella 1.

Figura 12
Fi­gu­ra 12open

La fase di terminazione

La tra­du­zio­ne si ar­re­sta quan­do il si­to A del ri­bo­so­ma in­con­tra un co­do­ne di stop del­l’mR­NA.
Ta­bel­la 1openI se­gna­li per l’i­ni­zio e la ter­mi­na­zio­ne del­la tra­scri­zio­ne e del­la tra­du­zio­ne.
Tra­scri­zio­ne Tra­du­zio­ne
Ini­zio se­quen­za pro­mo­to­re nel DNA co­do­ne di ini­zio AUG del­l'mR­NA
Ter­mi­na­zio­ne se­quen­za di stop nel DNA co­do­ne di stop UAA, UAG, UGA nel­l'mR­NA

Capitolo

La tra­du­zio­ne: dal­l’R­NA al­le pro­tei­ne

Il lavoro non finisce con la traduzione

La ca­te­na po­li­pep­ti­di­ca li­be­ra­ta dal ri­bo­so­ma non è una pro­tei­na fun­zio­nan­te; ve­dia­mo ora al­cu­ni dei cam­bia­men­ti che in­fluen­za­no la fun­zio­na­li­tà e la de­sti­na­zio­ne di un po­li­pep­ti­de.

A ma­no a ma­no che emer­ge dal ribosoma, la ca­te­na po­li­pep­ti­di­ca si ri­pie­ga fi­no ad as­su­me­re la sua for­ma tri­di­men­sio­na­le. La con­fi­gu­ra­zio­ne di una pro­tei­na di­pen­de dal­la se­quen­za de­gli am­mi­noa­ci­di che la com­pon­go­no e da fat­to­ri qua­li la po­la­ri­tà e la ca­ri­ca dei lo­ro grup­pi R. In de­fi­ni­ti­va, è gra­zie al­la sua con­fi­gu­ra­zio­ne che una pro­tei­na può in­te­ra­gi­re con al­tre mo­le­co­le del­la cel­lu­la, co­me un substrato o un al­tro po­li­pep­ti­de. Ol­tre a que­sta in­for­ma­zio­ne strut­tu­ra­le, la se­quen­za am­mi­noa­ci­di­ca di un po­li­pep­ti­de può con­te­ne­re una sequenza segnale (▶figura 13), una spe­cie di «eti­chet­ta con l’in­di­riz­zo» che in­di­ca il pun­to del­la cel­lu­la do­ve di­ri­ger­si.

La sin­te­si pro­tei­ca co­min­cia sem­pre su ri­bo­so­mi li­be­ri nel ci­to­pla­sma. Quan­do una ca­te­na po­li­pep­ti­di­ca si è for­ma­ta, l’in­for­ma­zio­ne con­te­nu­ta nei suoi am­mi­noa­ci­di le for­ni­sce due se­rie di istru­zio­ni sup­ple­men­ta­ri:

  1. «La tra­du­zio­ne è fi­ni­ta, sgan­cia­ti e spo­sta­ti in un or­ga­nu­lo.» Ta­li pro­tei­ne so­no spe­di­te nel nu­cleo, nei mi­to­con­dri, nei pla­sti­di o nei pe­ros­si­so­mi a se­con­da del­l’in­di­riz­zo in­di­ca­to nel­le lo­ro eti­chet­te, op­pu­re ri­man­go­no nel ci­to­sol.
  2. «In­ter­rom­pi la tra­du­zio­ne e spo­sta­ti nel re­ti­co­lo en­do­pla­sma­ti­co.» Una vol­ta com­ple­ta­ta la pro­pria sin­te­si al­l’in­ter­no del RER, que­ste pro­tei­ne pos­so­no ri­ma­ne­re nel reticolo endoplasmatico ruvido op­pu­re rag­giun­ge­re l’apparato di Golgi. Da lì po­tran­no poi es­se­re spe­di­te ai li­so­so­mi, al­la mem­bra­na pla­sma­ti­ca o, in as­sen­za di istru­zio­ni spe­ci­fi­che, es­se­re se­cre­te dal­la cel­lu­la me­dian­te ve­sci­co­le.
Figura 13
Fi­gu­ra 13open

Le destinazioni dei polipeptidi neosintetizzati in una cellula eucariotica

Par­ti­co­la­ri se­quen­ze se­gna­le dei po­li­pep­ti­di neo­sin­te­tiz­za­ti si le­ga­no a spe­ci­fi­che pro­tei­ne re­cet­to­ria­li sul­la mem­bra­na ester­na de­gli or­ga­nu­li a cui so­no «in­di­riz­za­ti». Una vol­ta che la pro­tei­na si è le­ga­ta, il re­cet­to­re for­ma un ca­na­le di mem­bra­na, per­met­ten­do al­la pro­tei­na di pe­ne­tra­re nel­l’or­ga­nu­lo.

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